Analisando a Estrutura das Proteínas

Nova técnica permite observar dobra de proteínas ao longo de bilionésimos de segundo. Abordagem é útil para estudar proteínas que causam doenças quando se dobram de forma errada, como a tau relacionada ao Alzheimer

As proteínas podem assumir muitas formas diferentes, e essas formas ajudam a determinar a função de cada proteína. Analisar estas estruturas pode revelar aos cientistas muito sobre como uma proteína se comporta, mas muitos dos métodos utilizados atualmente para estudos do gênero requerem que proteínas sejam cristalizadas ou alteradas de seu estado natural.
Agora, pesquisadores do MIT, nos Estados Unidos, desenvolveram uma forma de analisar proteínas que não exige qualquer pré-tratamento. Além disso, a técnica é também extremamente rápida, permitindo que cientistas observem como uma proteína muda a sua forma ao longo de picosegundos - bilionésima parte de um segundo.
Pesquisadores descreveram a nova técnica na revista Analyst. A abordagem se baseia em uma tecnologia conhecida como espectroscopia bidimensional no infravermelho, que funciona emitindo pulsos de luz infravermelha em uma molécula e medindo o resultado das vibrações moleculares. No estudo, os pesquisadores encontraram uma forma de analisar esses dados e correlacioná-los com elementos estruturais comuns encontrados nas proteínas.
Uma vez montada, as proteínas tendem a se dobrar em estruturas secundárias, conhecidas como hélices alfa e folhas beta. No presente estudo, os investigadores realizaram a distinção entre essas duas estruturas examinando como ligações entre carbono e oxigénio - encontrada em cada um dos aminoácidos que compõem as proteínas - vibra quando expostas à luz infravermelha.
Na hélice alfa, as ligações carbono-oxigénio se estabeleceram paralelas à espinha dorsal da proteína; em uma folha beta, essas ligações são perpendiculares à folha. Por causa dessa diferença, os laços vibram em frequências diferentes quando atingidos pela luz infravermelha. Isto permite que os investigadores calculem a porcentagem dos aminoácidos que pertencem a uma estrutura helicoidal e a porcentagem que formam uma folha beta.
Os pesquisadores confirmaram a precisão dos cálculos por meio de uma análise de conjunto de proteínas cujas estruturas são já conhecidas. O método atualmente não revela a estrutura exata de uma proteína, mas a equipe trabalha no desenvolvimento de formas de determinar os arranjos das folhas e das hélices por meio dos dados espectroscópicos.
" Em princípio, a estrutura completa da proteína é representada no espectro. O truque é como obter as informações", diz Carlos Baiz, autor principal do estudo. Uma forma de fazer isso é analisar dados de uma ampla gama de comprimentos de ondas infravermelhas.
O fato de o novo método poder ser executado em milésimos de segundo permite que ele seja usado para estudar como as proteínas dobram e desdobram quando desnaturadas pelo calor. Após atingir uma proteína com o laser para aquecê-la, os pesquisadores são capazes de capturar uma série instantânea de como a proteína se desdobra ao longo deste período curto de tempo.
A técnica é particularmente útil para estudar as proteínas que causam doenças quando se dobram de forma errada, como por exemplo, a proteína tau encontrada em pacientes com Alzheimer. O método pode também é capaz de medir alterações estruturais que ocorrem quando proteínas se ligam umas às outras.
Fonte: MIT

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