Um "Abraço" Protéico Contra o Estresse Celular


Proteína Hsp33 'abraça' outras para resistir ao estresse celular
Com estresse superado, a chaperona termina o "abraço", o que permite que as proteínas se reagrupem e retornem à vida normal

Um tipo de proteína, chamada chaperona molecular do estresse, impede que outras proteínas entrem em colapso durante situações estressantes para a vida celular as envolvendo numa espécie de "abraço". É o que aponta estudo conduzido por pesquisadores das universidades de Duke e Michigan, nos Estados Unidos.
A pesquisa, publicada na revista Cell, descobriu ainda que quando o estresse é superado, a chaperona termina o "abraço", o que permite que as proteínas se reagrupem e retornem à vida normal dentro da célula.
A função de uma proteína depende de sua forma e esta depende de como se encaixam suas complexas configurações tridimensionais. As chaperonas moleculares são mais conhecidas porque ajudam no processo de enovelamento proteico.
A maioria das chaperonas moleculares está ativa somente quando estão totalmente dobradas. Mas cientistas descobriram recentemente que certas proteínas, específicas em situações de estresse, tornam-se chaperonas ativas somente quando estão parcialmente desdobradas e perdem parte de sua estrutura.
Descoberta contradiz os postulados mais comuns sobre as chaperonas moleculares. No presente estudo, a equipe descreve como funciona uma destas proteínas, a Hsp33, que ajuda especificamente no estresse.
A Hsp33 é uma proteína de bactérias que se desdobra parcialmente e se torna ativa quando se expõe a oxidantes como a lixívia (hipoclorito de sódio).
A Hsp33 ajuda que outras proteínas sobrevivam ao desdobramento proteico induzido pela lixívia e, ao fazê-lo, torna a bactéria resistente a este poderoso oxidante.
As chaperonas Hsp33 impedem que outras proteínas que se desdobram formem grandes amontoados destrutivos de proteína inativa que podem matar a bactéria. Junto com outras chaperonas, a Hsp33 ajuda assim que as proteínas "abraçadas" recuperem sua estrutura uma vez que o estresse passou.
Os pesquisadores descobriram que a Hsp33 emprega astutamente suas próprias regiões parcialmente desdobradas para se conectar com outras proteínas que estão se desenovelando e assim as protege.
O "abraço" da Hsp33 ajuda a estabilizar ambas proteínas enquanto transcorre o acontecimento estressante e isto previne que elas se destruam.

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